Амінотрансферази
Амінотрансфера́зи (від аміни і лат. transferre — переносити, перевозити), трансамінази — ферменти (ензими) з класу трансфераз, що каталізують (див. Каталіз) реакцію перенесення α-аміногрупи від амінокислоти на атом α-Карбону α-кетокислоти — акцептора аміногрупи (здебільшого — α-кетоглутарату).
Внаслідок такої реакції трансамінування утворюється α-кетоаналог початкової амінокислоти та нова амінокислота (у разі використання як акцептора α-кетоглутарату — L-глутамат). Амінотрансферази є складними білками-ферментами, простетичною групою в яких є коферменти форми піридоксину — піриноксальфосфат (ПАЛФ) та піриноксамінофосфат (ПАМФ), що утворюється з ПАЛФ у процесі перенесення аміногрупи. Утворення коферменту з піридоксину, що надходить до організму з харчовими продуктами, відбувається фосфорилюванням піридоксолу до піридоксолфосфату (ПОЛФ) під дією АТФ-залежної кінази з подальшим окисненням ПОЛФ до ПАЛФ специфічної флавопротеїном. У складі ферменту амінотрансферази кофермент (ПАЛФ) сполучається з поліпептидним ланцюгом за рахунок утворення альдімінового зв’язку (основи Г. Шиффа з ε-аміногрупою залишку лізину (Lуs-258).
В організмі людини найбільше значення мають такі амінотрансферази:
- аланінамінотрансфераза (L-аланін — 2-оксоглутаратамінотрансфераза, АлАТ або назва, яку використовують рідше — глутамат-піруваттрансаміназа, ГПТ) — фермент, що каталізує перенесення аміногрупи від аланіну на α-кетоглутарат з утворенням пірувату та глутамінової (глютамінової) кислоти;
- аспартатамінотрансфераза (L-аспартат — АсАТ або глутамат-оксолоацетаттрансфераза, ГОТ) — каталізує оборотну реакцію перенесення аміногрупи від кислоти аспарагінової на α-кетоглутарат з утворенням оксалоацетату та глутамінової кислоти.
Реакції трансамінування, що каталізують амінотрансферази, активно відбуваються в багатьох органах, найактивніше — у печінці, скелетні скелетні м’язах, міокарді, мозку головному, нирках. Визначення активності аланінтрансферази та аспартатамінотрансферази широко застосовують у медичній практиці для діагностики пошкоджень нутрощів. Унаслідок виходу цих ферментних білків крізь ушкоджені клітинні мембрани в кров у разі інфаркту міокарда спостерігають значне підвищення активності в сироватці крові аспарагінової трасмінази, під час вірусних та токсичних пошкоджень печінки — аланінової трансмінази.
Література
- Уайт А., Хендлер Ф., Смит Э. и др. Основы биохимии : в 3 т. / Пер. с англ. В. Скулачева, Э. Будовского, Л. Гинодмана. Москва, 1981. Т. 2.
- Губський Ю. Біологічна хімія. Київ; Тернопіль, 2000.
- Гонський Я., Максимчук Т. Біохімія людини. 3-тє вид., випр. і допов. Тернопіль, 2017.
Автор ВУЕ
Покликання на цю статтю: Амінотрансферази // Велика українська енциклопедія. URL: https://vue.gov.ua/Амінотрансферази (дата звернення: 7.05.2024).
Статус гасла: Оприлюднено
Оприлюднено: 21.07.2022
Важливо!
Ворог не зупиняється у гібридній війні і постійно атакує наш інформаційний простір фейками.
Ми закликаємо послуговуватися інформацією лише з офіційних сторінок органів влади.
Збережіть собі офіційні сторінки Національної поліції України та обласних управлінь поліції, аби оперативно отримувати правдиву інформацію.
Отримуйте інформацію тільки з офіційних сайтів
Офіс Президента України
Верховна Рада України
Кабінет Міністрів України
Служба безпеки України
Міністерство оборони України
Міністерство внутрішніх справ України
